Proteinski dimer

Diijagram dimera galaktoza-1-fosfat uridililtransferaze (GALT) Escherichia coli u kompleksu sa UDP-galaktozom (modeli štapa).
Ioni kalija, cinka i gvožđa vidljivi su kao ljubičaste, sive i bronzane loptice

Proteinski dimer – u biohemiji – je makromolekulski proteinski kompleks formiran od dva proteinska monomera ili pojedinačnih proteina, koji su obično ne kovalentno vezani. Mnoge makromolekule, kao što su proteini ili nukleinske kiseline, tvore dimere. Termin dimer ima korijene u značenju dva dijela: prefiks di– (=dva) + sufiksmer (=dio, segnment). Proteinski dimer je tip kvaternarne strukture.

Proteinski homodimer čine dva identična proteina, a heterodimer – dva različita.

Većina proteinskih dimera u biohemiji nisu povezani kovalentnom vezom. Primjer nekovalentnog heterodimera je enzim reverzna transkriptaza, koji se sastoji od dva različita aminokiselinska lanca.[1] Izuzetak su dimeri koji su povezani disulfidnim mostom, poput homodimernog proteina NEMO.[2]

Neki proteini sadrže specijalizirane domene, kako bi osigurali dimerizaciju (domeni dimerizacije) i specifičnost.[3]

  1. ^ Sluis-Cremer N, Hamamouch N, San Félix A, Velazquez S, Balzarini J, Camarasa MJ (august 2006). "Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization". J. Med. Chem. 49 (16): 4834–41. doi:10.1021/jm0604575. PMID 16884295.
  2. ^ Herscovitch M, Comb W, Ennis T, Coleman K, Yong S, Armstead B, Kalaitzidis D, Chandani S, Gilmore TD (februar 2008). "Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347". Biochemical and Biophysical Research Communications. 367 (1): 103–8. doi:10.1016/j.bbrc.2007.12.123. PMC 2277332. PMID 18164680.
  3. ^ Amoutzias, Grigoris D.; Robertson, David L.; Van de Peer, Yves; Oliver, Stephen G. (1. 5. 2008). "Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors". Trends in Biochemical Sciences. 33 (5): 220–229. doi:10.1016/j.tibs.2008.02.002. ISSN 0968-0004. PMID 18406148.

Developed by StudentB